植物生理学および病理学ジャーナル

クラス I およびクラス II 植物ディフェンシンのリン脂質相互作用における構造モチーフ:リガンド結合の興味深い役割と作用モード

ギラン・シャブル・フランシスコ・Aとエストラーダ・ジョルジーナ

クラス I およびクラス II 植物ディフェンシンのリン脂質相互作用における構造モチーフ:リガンド結合の興味深い役割と作用モード

ディフェンシンは、自然界に広く存在するカチオン性抗菌ペプチドです。植物は、菌類やその他の病原体にさらされる固着生物として、感染に対処するメカニズムを発達させてきました。植物ディフェンシンは感染応答分子と考えられていますが、いくつかの非生物的因子が誘発因子であり、一連の作用機序が報告されています。リン脂質結合プロファイルは、クラス I およびクラス II ディフェンシンの両方に特徴的です。クラス I の MtDEF4 とクラス II の NaD1 のアミノ酸組成を比較し、リン脂質リガンドの構造上の違いまたは一次構造のモチーフを解析した結果、このレビューでは、クラス I リン脂質結合ディフェンシンの特徴として、γ コア ループのグリシン残基が提案されています。2 つのグループのディフェンシンはナス科植物に存在するため、相乗効果または重複機能の可能性があります。 N-ter と γ-コア ループは、NaD1 クラス II ディフェンシンのホスホイノシチド ホスファチジルイノシトール 4,5-ビスリン酸 (PIP2) の 3D リガンド結合部位を定義しますが、クラス I の代表的なディフェンシン MtDEF4 の γ-コア ループの基本残基は細胞への侵入に不可欠です。カプシクムのディフェンシンは、クラス I およびクラス II ディフェンシンの特有の脂質結合プロファイルの構造的制約を強調します。一次構造モチーフと 3D 構造モチーフ、特に位置 4 と 42 の残基、および広く研究されている γ-コアは、タンパク質-PIP2/PA 結合の相互作用部位に関与していますが、疎水性表面は膜または細胞壁構成物質の追加コンポーネントと相互作用する必要があります。リン脂質結合の 3D 結合ポケットは、クラス II メンバーが NaD1 で実証されているようにイノシトール環の PIP2 のヘッド グループ リン酸を標的とすることを示しており、したがって荷電残基は MtDEF4 でもリン酸リガンド配位に関与しています。Medicago truncatula のディフェンシンとの系統関係は、ナス科およびマメ科で保存されているクラス I ペプチド モチーフを示しています。このレビューでは、スフィゴ脂質とリン脂質結合植物ディフェンシンの作用モードに関する最新技術をまとめ、ホスホイノシチドおよびホスファチジン酸への明確な結合を示すナス科の成熟ペプチド クラス I およびクラス II ディフェンシンの特定のモチーフを明らかにします。